نتیجه تمرینات هایپرتروفی و قدرتی تغییراتی است که در عضله اتفاق می‎افتدکه بصورت زیر طبقه‎بندی می‎شوند میوژنیک : تغییراتی که در ساختار عضله اتفاق می‎افتدو نئوژنیک : تغییراتی مرتبط با عصب و عضله
۲-۱-۲-۱٫تغییرات میوژنیک:
نتایج تمرینات قدرتی در هایپرتروفی عضله یک افزایش قطری در اندازه فیبرهای بیرونی دارد (۲۹). که این امر با افزایش : ۱- تعداد میوفیبریل ۲- حجم سارکوپلاسم ۳- پروتئین  ۴- بافت همبند حمایت‎کننده (لیگامنت‎ها و تاندونها) بدست می‎آید. همچنین تمرین قدرتی باعث تغییرات بیومکانیکی می شودکه در عضله اتفاق می‎افتد و باعث افزایش ظرفیت اکسیداسیون عضله می‎شود که در نهایت منجر به افزایش میتو کندری می گردند. تمرین قدرتی ذخایر درون عضلات مانند آدنوزین‎تری فسفات ، کراتین فسفات و گلیکوژن را افزایش می‎دهد (۷۳،۷۴).
۲-۱-۲-۲٫ تغییرات نروژنیک: در تمرینات قدرتی بوسیله تکرار، تحریک عضلانی میزان بافتهای سیستم اعصاب مرکزی افزایش پیدا می کند. که این تکرار باعث هماهنگی بین عصب وعضله می شود. که در نتیجه باعث تولید نیروی بیشتری می گردد (۳۲).
۲-۱-۳٫ انواع هایپرتروفی :
۲-۱-۳-۱٫ بر اساس زمان بر اساس زمان دو نوع هایپرتروفی را می توان شناسایی کرد: ۱- هایپرتروفی گذرا (حاد یا کوتاه مدت) (transient hypertrophy) این اثر کوتاه مدت به تجمع مایع (ناشی از پلاسمای خون)، در فضاهای درون سلولی و میان بافتی عضله و افزایش جریان خون به سوی عضلات در خلال ورزش نسبت داده می شود (۳،۷۴).
۲- هایپرتروفی مزمن(بلند مدت وپایدار) ( chronic hypertrophy) افزایش در اندازه عضله که با تمرین مقاومتی طولانی مدت مرتبط است. هایپرتروفی مزمن به علت افزایش تارچه ها، افزایش اکتین ومیوزین، افزایش سارکو پلاسم وافزایش بافت پیوندی رخ می دهد. در بیشتر مطالعات تمرینی، افزایش در سطح مقطع تارهای عضله دامنه ای از ۲۰ تا ۴۵ درصد دارد (۳،۷۴).
۲-۱-۳-۲٫ بر اساس ماهیت :
۱- هایپرتروفی سارکوپلاسمی (sarcoplasmic hypertrophy) افزایش حجم پروتئین های غیر انقباضی واجزای آبکی بین تار های عضلانی را شامل می شود، در این هایپرتروفی اگر چه سطح مقطع عرضی عضله افزایش می یابد لیکن، افزایش متناسبی با حجم در قدرت ارادی عضله وجود ندارد (۶۵).
۲- هایپر تروفی سارکومری (sarcomere hypertrophy)
این نوع هایپرتروفی شامل افزایش در تعداد و اندازه سارکومرها، تارچه ها یا اضافه شدن سارکومر ها در امتداد تارچه های موجود می شوند. در چنین هایپرتروفی تنها رشد تارچه ها به موازات یکدیگر (رشد عرضی) منجر به افزایش در توانایی تولید تنش می شود (۶۵).
نوع هایپرتروفی که شخص در تمرین تجربه می کند به روش تمرین بستگی دارد.به عنوان مثال ،تمرین با حجم بالا /تکرار متوسط (۱۲-۸) بیشتر به هایپرتروفی سارکو پلاسمی منجر می شود، در حالی که تمرین با حجم کمتر/ تکرار پایین(۶-۱) به هایپرتروفی سارکومری منجر می شود. نشان داده شده است که هایپرتروفی تار عضله حداقل نیازمند بیشتر از ۱۶ جلسه تمرین به منظور ایجاد اثرات معنادار است (۷۳،۶۴). علاوه بر این ، تار عضله تند تنش) fast-twitch ( (تند انقباض یا گلیکولیتیک) در مقابل تار عضله کند تنش ( (slow-twitch ( کند انقباض یا اکسایشی) پتانسیل بیشتری در افزایش اندازه تار نشان می دهد (۳).
۲-۱-۴٫ عوامل موثر بر هایپرترفی عضلانی :
۲-۱-۴-۱٫ فاکتور رشد شبه انسولینی ( I- IGF):
IGF-I یا فاکتور رشدی شبه انسولینی، اسیدآمینه ای ۷۰ پلی پیتیدی است که عملکردی شبیه به انسولین دارد IGF-I توسط کبد تولید می‌شود و درشمار فاکتورهای مختلف رشدی همانند هورمون رشد، انسولین وتستوسترون قرار می گیرد. مسیرهای سیگنالینگ مختلفی هیپرتروفی عضلانی را از طریق عمل IGF-I میانجی گری می‌کنند (۷۵). IGF-Iتحریک کننده اصلی هایپرتروفی عضله است و به عنوان یک عامل آنابولیک قوی عضله اسکلتی در نظر گرفته می شود. عمل خود را به طور برجسته به وسیله فعال سازی مسیر ^[۱۶]Akt/Tsc2/mTor و بالا بردن سنتز پروتئین انجام می دهد. نشان داده شده است که تزریق مستقیم موضعی IGF-I به درون عضلات موش ها باعث هایپرتروفی چشمگیر می شود (۷۵). سوکو^[۱۷] و همکاران(۲۰۰۳) شواهدی فراهم کردند که IGF-I به منظور افزایش سنتز پروتئین به وسیله فعال سازی مسیرmTOR-Akt به کار می رود. IGF-I سنتز پروتئین در سلول های عضله را از طریق مسیر PI3K/ Akt/mTOR ^[۱۸] تحریک می کند و به عنوان یک میتوژن قوی به کار می رود که منجر به تکثیر سلول های ماهواره ای^[۱۹] عضله اسکلتی می شود. به علاوه، به نظر می رسد IGF-I در تمایز و ترکیب سلول های ماهواره ای نقش ایفا می کند (۵۳،۷۵).
۲-۱-۴-۲٫TGF-β
یکی دیگر از مهمترین سایتوکاین ها ی رشدی است، TGF-β پروتئینی با وزن ملکولی ۲۵ کیلو دالتون می باشد (۱۳،۵۶). این فاکتور دارای سه ایزوفرم (TGF-β ۱,۲,۳ ) بوده واز طریق دو گیرنده ۱و۲ (TR 1,2) پیام خود را به سلول داخل می رساند (۶). مسیر پیام رسانی داخل سلولی این فاکتور توسط ملکول های تسهیل شده Smad و پیام مربوطه نهایتا به هسته سلول رسیده ومنجر به تغییراتی در سطح رونویسی DNA می گردد. TGF-β یک فاکتور با اعمال متنوع می باشد که طیف آن از تمایز سلولی ومهار رشد سلولی تا تحریک ماتریکس خارج سلولی وتعدیل وسرکوب پاسخ های ایمنی والتهابی متغییر می باشد، که از سلول های مختلفی از جمله ماکروفاژها، سلول های T کراتینوسیت ها و فیبروبلاست ها ترشح می گردد (۲۳،۳۴).
۲-۱-۴-۳٫ مایوستاتین یا GDF-8^[20]
مایوستاتین عضوی از سوپر خانواده پروتئین TGF- β است. مایوستاتین اصولأ در سلولهای عضله اسکلتی تولید می شود و در خون جریان می یابد و با اتصال به جایگاهش در بافت عضلانی ( اکتیوین نوع II ) مانع از رشد و تمایز عضلات می شود (۴۹). فاکتور رشد تمایزی ۸ یا مایوستاتین عضوی از خانواده TGF-β که همانند بقیه خانواده از نوع ترشحی بوده و در ماهیچه­های رویانی بیان می­ شود. حذف میوستاتین باعث تغییر در فنوتیپ ماهیچه­ای و در نتیجه فنوتیپ ظاهری فرد می­ شود. این تغییرات فنوتیپی در اثر هایپرپلای که بر خلاف هایپرتروفی با افزایش تعداد سلولی همراه است اتفاق می­افتد. مایوستاتین باعث جلوگیری از تکثیر و تمایز سلولهای بنیادی عضله، تضعیف رشد تارهای عضلانی و در نتیجه کاهش توده عضلات اسکلتی می گردد (۴۹،۳۶). نتایج تحقیقات نشان می دهد که مهار مایوستاتین به عوامل زیر منجر می گردد(۴۹،۹۲ ) :
۱- افزایش حجم (هایپرتروفی و هایپر پلازیا) در عضلات اسکلتی
۲- افزایش قدرت در عضلات اسکلتی
۳- کاهش توده چربی
۴- بدون تأثیر در عضلات صاف و قلبی
۵- بدون اختلال و عوارض جانبی در طول عمر
۶- افزایش قدرت استخوانی
۷- مؤثر در ترمیم و استحکام بافت همبند
۲-۱-۴-۴٫فولیستاتینفولیستاتین توسط سلول های فولیکولی از هیپو فیز قدامی تولید و از ماکروفاژها و مونوسیت ها ترشح می شوند (۸۴). عضوی از سوپر خانواده پروتئین TGF- β و گلیکو پروتئینی است که جایگاه مایوستاتین را اشغال می کند و مانع از عملکرد آن می شود. فولیستاتین باعث جلوگیری از اتصال مایوستاتین به گیرنده اش و درنتیجه پیشگیری از تحلیل عضلانی و افزایش توده عضلانی می گردد (۸۴،۸۵).
۲-۱-۵٫ مسیرهای سیگنالینگ هایپرتروفی عضلانی : مسیر ملکولی هایپرتروفی: همه سلول­های یوکاریوت توانایی ذاتی در تطابق به تحریکات متنوع برون سلولی را دارند و این تحریکات در اثر موقعیت­های فیزیولوژیک ایجاد می­ شود (۷،۸۳). این فعالیت بیشتر از طریق راه­های چند گانه پیام رسانی درون سلولی و تعدیل ژنومی و فعالیت نسخه برداری از فاکتورها و پروتئین سلولی درگیر در پروتئین­های سنتز کننده موجود اعمال می­ شود (شکل ۲-۱).
شکل ۲-۱
مسیر های سیگنالینگ هایپرتروفی ناشی از افزایش بارشامل : سلول های ماهواره ای، فاکتور رشد شبه انسولینی-۱، مسیرناشناخته، کلسی نورین ونرونی می باشد. سلول­های ماهواره­ای معمولاً خاموش هستند و بین سلول­های عضلانی سارکولما و تیغه­های پایه­ای قرار دارند و در پاسخ به افزایش بار و آسیب عضلانی فعال می­شوند. فاکتور رشد شبه انسولینی-۱ باعث فعال شدن چندین کیناز فرودست خودش مانند پروتئین کیناز P3K ، AKt ، Mtor ، p 70^56k که باعث افزایش سنتز پروتئین در مرحله اساسی رشد سلول ها در هایپرترفی عضلات اسکلتی می شود. کلسی نورین وابسته به افزایش سطوح کلسیم درون سلولی است که باعث فعال شدن کلسیم کالمودولین پروتئین کیناز CaMK، پروتیئن کینازC و فاکتور های افزایش دهنده رونویسی TEF-1می گردد.
تنظیم توده عضلانی(هایپرتروفی) شامل مسیرهای سیگنالینگ درون و برون سلولی متعددی است که اهم آن شامل:
۱- I- IGF یا فاکتور رشدی شبه انسولینی
الف) مسیر^[۲۱] PI(3)K / IGF-I
ب) مسیر PI3K/ Akt/ GSK3B^[22]
ج) مسیر PI3K/ Akt/mTOR
۲- ترشح سایتوکاین ها ( اینترلوکین ۶- فاکتورهای مهار کننده لکوسیتی)
۳- فاکتورهای رشد از قبیل VEGF^[23] ، TGF- β، IGF، FGF^[24]
۴- القا سریع وگذرا که در پاسخ به رشد درگیر می شوند.
۵- تنظیم میوستاتین
۶- فعالیت سلول های ماهواره ای
۷- ومکانیسم های ناشناخته………..
در ابتدا به بررسی مسیر سیگنالینگ I- IGF یا فاکتور رشدی شبه انسولینی در تنظیم توده عضلانی (هایپرتروفی) می پردازیم :
۲-۱-۵-۱٫ مسیر سیگنالینگ I- IGF یا فاکتور رشدی شبه انسولینی
مسیر PI(3)K / IGF-I : پیوند فاکتور رشد شبه انسولینی به گیرنده موجب تغییر پیرامونی در گیرنده شده که منجر به ترانس فسفریل و فسفریل شدن بعدی زیر ماده گیرنده انسولین (IRS1) می‌شود. این عمل به فعال‌سازی PI3K می‌شود که PI3K خود افزایش جمع عضلانی را واسطه گری می کند. شواهد اولیه اشاره به این داشتند که فعال شدن مسیر PI3K برای تعدیل رشد عضلانی توسط عمل I- IGF در عضلات اسکلتی کفایت می کند (۷،۳۶).

مسیر PI3K/ Akt/ GSK3B : گلیکوژن سنتتازکیناز ۳ بتا (GSK3B) یک زیرماده دیگر از  Akt است که عامل مهمی در واسطه گری و تعدیل حجم عضلات اسکلتی می باشد. فسفریله شدن Akt منجر به غیر فعال‌سازی GSK3B می‌شود.
مسیر PI3K/ Akt/mTOR : فعال شدن مسیر mTOR –Pl3k از طریق آمینواسید : mTOR برای فعال شدن احتیاج به اسید آمینه دارد تا بتواند s6k1^[25]  و^[۲۶] SEBP1 را فسفوریله کند . اسید آمینه نمی تواند (مانند انسولین)Pl3k یا PKB  را فعال نماید. تحقیقات اخیر بیانگر این مطلب هستند که اسید آمینه احتمالاً به صورت غیر مستقیم با سیگنالینگTsc ، GBL-raptor و یا ^[۲۷]Rheb می تواند mTOR را تنظیم کند. از طرف دیگر اسید آمینه ارتباط mTOR و Raptor را افزایش می دهد که به بدین صورت فسفوریلاسیون SEBP1 و S6k1 را تقویت می کند(۳۶).
۲-۱-۵-۲٫ سایتوکاین ها و هایپرتروفی عضلانی:
سایتوکاین ها در مورد هورمون های پلی پپتیدی به کار می رود که توسط سلول های دستگاه ایمنی، عضلات و بافت های دیگر در پاسخ به محرک های ویژه به صورت اتوکرین، اندوکرین وپاراکرین تولید شده و بر سلول هدف اثر می گذارند. از مهمترین سایتوکاین ها یی که باعث هایپرتروفی می شوند، می توان اینتر لوکین -۶ (IL-6) و اینترلوکین -۱۵ ((IL-15 را نام برد. IL-6 سایتوکاینی پلیوتروپیک است که در همکاری وکنترل پاسخ های ایمنی ،رشد وهایپرتروفی عضلانی با واسطه ی سلول های ماهواره ای نقش دارد. ورزش مقاومتی همراه با اضافه بار، با افزایش بیان IL-6 ، موجب شروع فرایندهای رشدی در سلول های ماهواره ای می شود. از دیگر سایتوکاین های اثر گذار بر هایپرتروفی IL-15 است که سایتوکاینی آنابولیکی است که از عضله تولید می شود وبه طور مستقیم بر متابولیسم عضله اثر می گذارد. IL-15 با مهار مسیر های پروتئلیتیک (تجزیه پروتئین) وابسته به ATP، سرعت تجزیه پروتئین را کاهش می دهد (۷،۳۶).
۲-۱-۵- ۳٫ فاکتور رشدی TGF-β
TGF- β یکى از اعضاء خانواده اى بزرگ از سایتوکا ن هاى ترشحى پلئوتروپ است که از نظر تکاملى حفظ شد ه اند. اعضاء این ابر خانواده اعمال فیزیولوژیکى مختلف از قبیل: تکامل جنین، هومئوستازى،ترمیم زخم ها، کموتاکسى و کنترل چرخه ى سلولى را برعهده دارند. درنتیجه، جاى تعجب نیست که در بسیارى از بیمار ى هاى انسانى از قبیل: انواع سرطا ن ها، فیبروز، بیمار ى هاى خود ایمن و بیمار ى هاى درگیر کننده رگ هاى خونى دخیل باشند (۲۴،۳۱). سه ایزوفرم ۳, β۲ , β۱ TGF β از TGF-β در پستانداران شناخته شده است که از لحاظ ساختارى یکسانند و از همه معمو ل ترند (۲۴،۸۷). سایر اعضاء این خانواده شامل: پروتئین مورفوژن استخوان (BMPs) و activin می باشد (۳۱). همه ی اعضاء این خانواده، هومودایمرند و بصورت یک پروتئین پیشساز بزرگ اولیه ساخته می شوند. ایزوفرم هاى TGF-β بصورت غیرفعال یا فعال سنتز می شوند. فعال شدن با دایمریزاسیون و برش پروتئولیک پپتید پیشساز صورت می گیرد (۴۴). ۳, β۲ , β۱ TGF βتکثیر اغلب سلو لها را مهار کرده و آپوپتوزیس را در سلو لهاى اندوتلیالى القاء می نمایند. از طرف دیگر ۳, β۲ , β۱ TGF βسبب تحریک تکثیر سلو لهاى مزانشیمى و تولید ماتریکس خارج سلولى می گردند (۶۷) (شکل ۲-۲) .
شکل۲-۲ تعدادی از اعضای خانواده TGF-β از جمله ۲ , β ۱ activin ,TGF β و Myostatin می باشند که ۱ TGF β با اتصال لیگاند فعال به TGF-β RII سبب فعال شدن آن اتصالش به سرین فسفریلاسیون و فعال شدن TGF-β RI می گردد.